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二、从氨基酸到蛋白质
二、从氨基酸到蛋白质
在近代生物学史上，许多生物学家们谈论生命问题时，不太注意观察与实验。他们往往从已有科学文献中捡来几条定律，加以分类综合，从而形成自己对生命现象的诠释，早期的生物学家多认为生命就是各种有机物的组合。
众所周知，在宇宙空间和地球表面，都存在大量天然有机分子，人类现已可以通过物理与化学的方法，人工制造尿素、橡胶、纤维等有机物。可是，这些有机物绝对没有自复制、自组织、自适应的能力，它们不具有任何生命的特征。
1777年，法国的马凯（Pierre Joseph Macquer，1718～1784）发现，鸡蛋清是透明的液态，血液是红色的液态，但把鸡蛋清或奶浆里的酪蛋白、血液里的球蛋白加热后，都凝为不透明的固态，而且无法逆转。即它们不能像水那样由液态冷冻为固态后，又可通过加热而还原成液态，他称这类物质为蛋白物质（elémens de chymie，或叫蛋白素）。
1812年，俄国的基尔霍夫（Gottlieb Sigismund Kirchhoff，1764～1833）向淀粉里加酸，通过煮沸后，能得到一种白色晶体（glucose），这种晶体同从葡萄中提取的糖完全相同，故通称为葡萄糖（C6H12O6）。
1819年，法国的布拉科诺（Henri Braconnot，1782～1855）用基尔霍夫的方法，把一些蛋白物质放在酸里加热，得到两种不同的晶体，当时布拉科诺怀疑这些结晶体是另外一种糖（gelatin sugar），进而发现它们与普通糖（sugar）不同，而是一种含氮N的化合物，因为可以用它们提取氨（NH3），后来才弄清它们的分子结构如下：
OH
|
NH2--CH2--C==O 甘氨酸 glycine
OH
|
NH2--CH--C==O 亮氨酸 leucine
|
CH2
|
CH3--CH--CH3
由这两种结晶体的分子式可以看出，它们左侧都含有一个带碱性的氨基（NH2），右侧含有一个带酸性的羧基（COOH），故把这样的分子叫做氨基酸（amino acid）。因第一种结晶体带甜味，故称为甘氨酸；第二种结晶体洁白亮丽，被称为亮氨酸。
1839年，荷兰的穆尔德（Gerardus Johannes Mulder，1802～1880）对蛋白物质做了更为普遍的化学分析，他发现所有蛋白物质中都包含有一种分子式为C40H62O12N10的特大分子。当时他把这个特大分子叫做蛋白质（protein），即蛋白物质中的基质，有的生物学家把它叫做原生质。由于这种蛋清色胶状液体充满了整个细胞，人们相信这种原生质就是生命的物质基础。后来才逐渐弄明白，蛋白质主要是由各种不同的氨基酸所组成，而氨基酸中除包含大量碳C、氢H、氧O、氮N外，还包含有磷P、硫S等元素。
酪氨酸 tyrosine
1846年，被称为有机化学之父的德国人利比希（Justus von Liebig，1803～1873）从奶酪蛋白中分离出酪氨酸（tyrosine）。早在1810年，英国的沃拉斯顿（William Hyde Wollaston，1766～1828）就发现了胱氨酸晶体，但当时没辨认出来，直到1899年，德国的默尔内尔（K.A.H.M鰎ner）才正式发现胱氨酸（cystine）。随后，十几种不同的氨基酸被分解出来。这时，科学家们开始注意这些氨基酸在蛋白质内的排列方式。
胱氨酸 cystine
1901年，德国的菲舍尔（Hermann Emil Fischer，1852～1919）让一个氨基酸的氨基（NH2）同另一个氨基酸的羧基（COOH）相互作用，从中脱出一分子水（H2O）之后，两者则以NH—CO的形式连接起来。一开始，他只能将两个甘氨酸连接起来，到1907年，他已能将十五个甘氨酸同三个亮氨酸连成一条长链。他把这种链称为肽（peptide），链上的连接点（NH—CO）叫肽键（peptide bond）。1916年，瑞士的阿布德哈尔登（Emil Abderhalden，1877～1950）已能制成含有十九个氨基酸的肽。
1926年，瑞典人斯维德贝格（Theodor Svedberg，1884～1971）发明了一种超速离心器，生化学家们可由此而测出各种蛋白质的分子量。测量结果表明，小蛋白质的分子量只有几百，所含氨基酸仅为十个左右；而大蛋白质的分子量高达几百万，包含几万个氨基酸。这时的化学家们已经坚信，只要通过努力，使人工肽链同生命体中的肽链完全一致，就能人工合成蛋白质。
1947年，美国人伍德沃德（Robert Burns Woodward，1917～1979）率先人工合成类似蚕丝的蛋白质丝朊。这种多肽链已经含有上千个氨基酸。1953年，美国人迪维尼奥（Vincent Du Vigneaud，1901～1978）合成了一种被认为和催产素分子完全一样的肽链，它确实同体内分泌出的催产激素（一种小蛋白质分子）类似。
1965年，中国人在上海人工合成了一种含有五十一个氨基酸的蛋白质，名为结晶牛胰岛素。到现在为止，人类可用已发现的二十种普通氨基酸合成几十种蛋白质，有些人工合成的类蛋白已经可以作为某些细菌的食物。
然而，一个更基本的事实显露出来。无论是天然存在的蛋白质还是人工合成的纤维、酶、激素等都不具有自复制、自组织、自适应的能力，即它们都不具有任何生命的特征。相反，在活细胞中，蛋白质往往只存在于细胞核外的细胞质范围内，而且这些蛋白质的产生和代谢都由细胞核中的一种更为复杂的基因所支配。故蛋白质只是生命体的一种伴随物，它远远不是生命本身，更不可简单地把蛋白体看成是生命的存在方式。
在近代生物学史上，许多生物学家们谈论生命问题时，不太注意观察与实验。他们往往从已有科学文献中捡来几条定律，加以分类综合，从而形成自己对生命现象的诠释，早期的生物学家多认为生命就是各种有机物的组合。
众所周知，在宇宙空间和地球表面，都存在大量天然有机分子，人类现已可以通过物理与化学的方法，人工制造尿素、橡胶、纤维等有机物。可是，这些有机物绝对没有自复制、自组织、自适应的能力，它们不具有任何生命的特征。
1777年，法国的马凯（Pierre Joseph Macquer，1718～1784）发现，鸡蛋清是透明的液态，血液是红色的液态，但把鸡蛋清或奶浆里的酪蛋白、血液里的球蛋白加热后，都凝为不透明的固态，而且无法逆转。即它们不能像水那样由液态冷冻为固态后，又可通过加热而还原成液态，他称这类物质为蛋白物质（elémens de chymie，或叫蛋白素）。
1812年，俄国的基尔霍夫（Gottlieb Sigismund Kirchhoff，1764～1833）向淀粉里加酸，通过煮沸后，能得到一种白色晶体（glucose），这种晶体同从葡萄中提取的糖完全相同，故通称为葡萄糖（C6H12O6）。
1819年，法国的布拉科诺（Henri Braconnot，1782～1855）用基尔霍夫的方法，把一些蛋白物质放在酸里加热，得到两种不同的晶体，当时布拉科诺怀疑这些结晶体是另外一种糖（gelatin sugar），进而发现它们与普通糖（sugar）不同，而是一种含氮N的化合物，因为可以用它们提取氨（NH3），后来才弄清它们的分子结构如下：
OH
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NH2--CH2--C==O 甘氨酸 glycine
OH
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NH2--CH--C==O 亮氨酸 leucine
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CH2
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CH3--CH--CH3
由这两种结晶体的分子式可以看出，它们左侧都含有一个带碱性的氨基（NH2），右侧含有一个带酸性的羧基（COOH），故把这样的分子叫做氨基酸（amino acid）。因第一种结晶体带甜味，故称为甘氨酸；第二种结晶体洁白亮丽，被称为亮氨酸。
1839年，荷兰的穆尔德（Gerardus Johannes Mulder，1802～1880）对蛋白物质做了更为普遍的化学分析，他发现所有蛋白物质中都包含有一种分子式为C40H62O12N10的特大分子。当时他把这个特大分子叫做蛋白质（protein），即蛋白物质中的基质，有的生物学家把它叫做原生质。由于这种蛋清色胶状液体充满了整个细胞，人们相信这种原生质就是生命的物质基础。后来才逐渐弄明白，蛋白质主要是由各种不同的氨基酸所组成，而氨基酸中除包含大量碳C、氢H、氧O、氮N外，还包含有磷P、硫S等元素。
酪氨酸 tyrosine
1846年，被称为有机化学之父的德国人利比希（Justus von Liebig，1803～1873）从奶酪蛋白中分离出酪氨酸（tyrosine）。早在1810年，英国的沃拉斯顿（William Hyde Wollaston，1766～1828）就发现了胱氨酸晶体，但当时没辨认出来，直到1899年，德国的默尔内尔（K.A.H.M鰎ner）才正式发现胱氨酸（cystine）。随后，十几种不同的氨基酸被分解出来。这时，科学家们开始注意这些氨基酸在蛋白质内的排列方式。
胱氨酸 cystine
1901年，德国的菲舍尔（Hermann Emil Fischer，1852～1919）让一个氨基酸的氨基（NH2）同另一个氨基酸的羧基（COOH）相互作用，从中脱出一分子水（H2O）之后，两者则以NH—CO的形式连接起来。一开始，他只能将两个甘氨酸连接起来，到1907年，他已能将十五个甘氨酸同三个亮氨酸连成一条长链。他把这种链称为肽（peptide），链上的连接点（NH—CO）叫肽键（peptide bond）。1916年，瑞士的阿布德哈尔登（Emil Abderhalden，1877～1950）已能制成含有十九个氨基酸的肽。
1926年，瑞典人斯维德贝格（Theodor Svedberg，1884～1971）发明了一种超速离心器，生化学家们可由此而测出各种蛋白质的分子量。测量结果表明，小蛋白质的分子量只有几百，所含氨基酸仅为十个左右；而大蛋白质的分子量高达几百万，包含几万个氨基酸。这时的化学家们已经坚信，只要通过努力，使人工肽链同生命体中的肽链完全一致，就能人工合成蛋白质。
1947年，美国人伍德沃德（Robert Burns Woodward，1917～1979）率先人工合成类似蚕丝的蛋白质丝朊。这种多肽链已经含有上千个氨基酸。1953年，美国人迪维尼奥（Vincent Du Vigneaud，1901～1978）合成了一种被认为和催产素分子完全一样的肽链，它确实同体内分泌出的催产激素（一种小蛋白质分子）类似。
1965年，中国人在上海人工合成了一种含有五十一个氨基酸的蛋白质，名为结晶牛胰岛素。到现在为止，人类可用已发现的二十种普通氨基酸合成几十种蛋白质，有些人工合成的类蛋白已经可以作为某些细菌的食物。
然而，一个更基本的事实显露出来。无论是天然存在的蛋白质还是人工合成的纤维、酶、激素等都不具有自复制、自组织、自适应的能力，即它们都不具有任何生命的特征。相反，在活细胞中，蛋白质往往只存在于细胞核外的细胞质范围内，而且这些蛋白质的产生和代谢都由细胞核中的一种更为复杂的基因所支配。故蛋白质只是生命体的一种伴随物，它远远不是生命本身，更不可简单地把蛋白体看成是生命的存在方式。
